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Bakteriorhodopsin - ein photochromes Protein für die Sicherheitstechnik und ein Modellsystem der Nanobiotechnologie

BR - ein photochromes Protein

Bakteriorhodopsin(BR) ist ein zum Rhodopsin im Auge verwandtes photochromes Retinalprotein aus Halobakterien. Seine biologische Funktion ist die Wandlung von Lichtenergie in chemische Energie, die von der Zelle zum Leben genutzt werden kann. BR ist das Schlüsselmolekül der halobakteriellen Photosynthese - einem alternativen Weg zur Chloropyll-abhängigen Photosynthese.

BR - ein BioMaterial mit interessanten Eigenschaften

Die photochromen Eigenschaften von BR sind deutlich besser als die aller derzeit bekannten organischen Photochrome. Daher versucht man, sich diese durch Evolution optimierten Eigenschaften für technische Anwendungen, z.B. die optische Datenspeicherung und -verarbeitung, nutzbar zu machen.

Die biologische Funktion des BR ist ganz auf die Energiewandlung hin optimiert. Um daraus ein Material für die optische Aufzeichung, Informationstechnologie oder Sicherheitstechnik zu machen, muss es in seinen optischen und physikalischen Eigenschaften gezielt geändert werden. Dies erfolgt bevorzugt durch gentechnologische Methoden.

BR - Pilotmolekül der Nanobiotechnologie

Bakteriorhodopsin ist ein evolutiv optimiertes, photochromes Material. Durch gentechnologische Modifizierung wird es wertvolles Ausgangsmaterial für die optische Informationsaufzeichnung.


 

Literatur:
D. Rhinow, M. Imhof, I. Chizhik, R.-P. Baumann, N. Hampp
Structural Changes in Bacteriorhodopsin Caused by Two-Photon-Induced Photobleaching.
J. Phys. Chem. B, 116 (25) (2012) 7455-7462.

T. Fischer, N. Hampp
Two-Photon-Absorption of Bacteriorhodopsin: Formation of a red-shifted thermally stable photoproduct F620.
Biophys. J., 89 (2005) 1175-1182.

N. Hampp
Bacteriorhodopsin as a Photochromic Retinal Protein for Optical Memories.
Chemical Reviews, 100 (2000) 1755-1776.

N. Hampp, C. Bräuchle, D. Oesterhelt
Bacteriorhodopsin Wildtype and Variant Aspartate-96 → Asparagine as Reversible Holographic Media.
Biophys. J. 58 (1990) 83-93.


Weitere Informationen:

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Zuletzt aktualisiert: 16.07.2012 · Authmann

 
 
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