28.02.2022 Wie Bakterien Stress abbauen

Alarm-Hormone unterdrücken den Transport von Proteinen in Membranen von Bakterien

Der Marburger Biochemiker Professor Dr. Gert Bange erforschte mit seinen Koautorinnen und -autoren, wie Bakterien auf Stress reagieren. Foto: Henrik Isenberg
Foto: Henrik Isenberg
Der Marburger Biochemiker Professor Dr. Gert Bange erforschte mit seinen Koautorinnen und -autoren, wie Bakterien auf Stress reagieren.

Schotten dicht: Unter Stress gönnen Bakterien ihrem Stoffwechsel eine Erholungspause, in der sie zum Beispiel den Einbau von Proteinen in Membranen unterbinden. Das haben Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler aus Marburg, Freiburg und München herausgefunden, indem sie die Stressreaktion von Mikroorganismen biochemisch untersuchten. Die Forschungsgruppe um den Marburger Biochemiker Professor Dr. Gert Bange berichtet im Wissenschaftsmagazin „Nature Communications“ über ihre Ergebnisse.

Bakterien reagieren auf Stress wie Nahrungsmangel oder Hitze mit einer Anpassung ihres Stoffwechsels, der sogenannten stringenten Antwort. „Eine zentrale Aufgabe übernehmen dabei sekundäre Botenstoffe oder Alarm-Hormone“, erklärt Bange.

Alarm-Hormone wirken zum Beispiel auf Prozesse, an denen der Signalerkennungspartikel SRP beteiligt ist. „SRP ist für die Bildung von Membranproteinen und für die Ausschüttung von Proteinen wesentlich“, erläutert Banges Mitarbeiterin Dr. Laura Czech, eine Leitautorin des Fachaufsatzes. Der Partikel sorgt dafür, dass Proteine zu ihrem Bestimmungsort in Membranen der Zelle gelangen.

„Bisher war nicht bekannt, welchen regulatorischen Mechanismen der Signalerkennungspartikel unterworfen ist“, sagt Koautor Christopher-Nils Mais, der seine Doktorarbeit in Banges Labor anfertigt. Das Forschungsteam führte molekularbiologische, biochemische sowie strukturbiologische Experimente durch, um zu ermitteln, wie die Alarm-Hormone mit dem Signalerkennungspartikel zusammenwirken.

Insbesondere erstellten die Forscherinnen und Forscher elektronenmikroskopische Aufnahmen bei sehr tiefen Temperaturen, die zeigen, wie SRP an die Maschinerie zur Proteinherstellung bindet. Offenbar verhindern die Alarm-Hormone, dass der Signalerkennungspartikel mit anderen Molekülen zu einem Komplex zusammentritt, so dass dieser seine Aufgabe beim Einbau von Proteinen in die Membran nicht erfüllen kann.

„Unter rauen Umweltbedingungen können Bakterienzellen die Abschaltung wichtiger Stoffwechselvorgänge als Pausenmechanismus nutzen“, erläutert Bange. Diese Ruhepause erlaube es Mikroorganismen, ihre zellulären Prozesse und ihren Stoffwechsel zu verlangsamen, um sich wieder zu erholen, sobald die Bedingungen günstiger werden, vermuten die Autorinnen und Autoren. „Die Hemmung des Stoffwechselwegs, der über den Signalerkennungspartikel führt, könnte eine zusätzliche Ebene der zellulären Kontrolle und des Innehaltens sein, um in stressigen Zeiten zu überleben“, fasst Bange zusammen.

Die Biowissenschaften zählen zu den Profilbereichen der Marburger Forschung. Professor Dr. Gert Bange lehrt Biochemie am Fachbereich Chemie der Philipps-Universität Marburg. Er gehört dem Marburger Zentrum für Synthetische Mikrobiologie und dem Max-Planck-Institut für terrestrische Mikrobiologie in Marburg an. Im Jahr 2021 erhielt er einen ERC Advanced Grant des Europäischen Forschungsrats.

Neben Marburger Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftlern beteiligten sich Arbeitsgruppen der Ludwig-Maximilians-Universität München sowie der Albert-Ludwigs-Universität Freiburg an der zugrundeliegenden Forschungsarbeit. Die Deutsche Forschungsgemeinschaft und die Max-Planck-Gesellschaft förderten die Studie finanziell.

Originalveröffentlichung: Laura Czech, Christopher-Nils Mais & al.: Inhibition of SRP-dependent protein secretion by the bacterial alarmone (p)ppGpp, Nature Communications 2021, DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-022-28675-0