27.02.2026 Wenn Stress Proteine neu programmiert

Marburger Forschungsteam entdeckt neuen molekularen Schaltmechanismus in Bakterien

Ein internationales Forschungsteam unter Leitung von Prof. Dr. Gert Bange vom Zentrum für Synthetische Mikrobiologie der Philipps-Universität Marburg hat einen bislang unbekannten Mechanismus entschlüsselt, mit dem Bakterien ihre Zellprozesse unter Stress anpassen. Gemeinsam mit Prof. Jade Wang (University of Wisconsin–Madison, USA) zeigen die Forschenden, dass das Stressmolekül AP4A gezielt in die Regulation zentraler Stoffwechselprozesse eingreift. Die Ergebnisse sind im Fachjournal Nature Communications “ (DOI: https://doi.org/10.1038/s41467-026-70006-0) veröffentlicht.

Chemische Markierungen steuern die Zellaktivität

Zellen regulieren ihre Proteine häufig durch sogenannte Acetylierung – kleine chemische Veränderungen, die die Aktivität der Eiweiße beeinflussen. Damit diese Steuerung flexibel bleibt, müssen solche Markierungen gezielt gesetzt und wieder entfernt werden.

Das Marburger Team konnte nun zeigen: Unter Stress wirkt das Molekül AP4A wie ein Schalter. Es stabilisiert das Protein AcuB, das wiederum ein zentrales Enzym hemmt, welches normalerweise Acetylgruppen entfernt. Dadurch bleiben zahlreiche Proteine stärker verändert – der Stoffwechsel der Zelle wird neu justiert.

Verbindung zwischen Stress und Stoffwechsel

„Wir konnten erstmals im Detail nachvollziehen, wie AP4A an sein Zielprotein bindet und dadurch die Protein-Acetylierung gezielt beeinflusst“, sagt Erstautor Dr. Liujuan Zheng, chinesischer Gastwissenschaftler im Labor von Gert Bange. „Das Molekül fungiert unter Stressbedingungen als aktives Signal – es verschiebt die Balance der Proteinregulation und ermöglicht der Zelle eine schnelle Anpassung.“

Laborleiter Gert Bange ordnet die Ergebnisse ein: „Damit identifizieren wir einen neuen zentralen Schaltpunkt zwischen Stresssignal und Stoffwechsel. Solche Mechanismen helfen uns zu verstehen, wie Zellen ihre inneren Abläufe unter Belastung koordiniert umstellen.“

Mithilfe moderner Struktur- und Analyseverfahren entschlüsselte das Team die molekularen Details dieses Regulationsmechanismus.

Relevanz auch für den Menschen

Besonders bemerkenswert: Das untersuchte bakterielle Enzym ähnelt menschlichen Histon-Deacetylasen – wichtigen Angriffspunkten moderner Krebsmedikamente. „Die Regulation der Protein-Acetylierung ist evolutionär weit verbreitet“, erklärt Bange. „Da AP4A auch im Menschen vorkommt, könnten vergleichbare Kontrollmechanismen existieren. Das eröffnet neue Perspektiven für das Verständnis von Stoffwechselregulation und Stressbiologie.“

Die Studie wurde durch das Graduiertenkolleg der Deutschen Forschungsgemeinschaft 2937 „Microbial Nucleotide Metabolism“, die Max-Planck-Gesellschaft sowie durch die LOEWE-Explorationsförderung des Landes Hessen unterstützt.

Originalpublikation: Liujuan Zheng et al, Nature Communications (2026) https://www.nature.com/articles/s41467-026-70006-0